1. Pantheon
  2. Trabalhos Acadêmicos e Técnicos
  3. Trabalhos de Conclusão de Curso de Graduação
  4. Ciências Biológicas
Please use this identifier to cite or link to this item: http://hdl.handle.net/11422/15157
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dc.contributor.advisorMedeiros, Marcelo Neves de-
dc.contributor.authorCosta, Lucas Jorge Marianno-
dc.date.accessioned2021-09-13T14:49:38Z-
dc.date.available2023-12-21T03:08:21Z-
dc.date.issued2019-
dc.identifier.citationCOSTA, Lucas Jorge Marianno. Clonagem da celobiose desidrogenase 1 de Neurospora crassa na levedura Pichia pastoris. Trabalho de Conclusão de Curso (Licenciatura em Ciências Biológicas) - Instituto de Biologia, Universidade Federal do Rio de Janeiro, Rio de Janeiro, 2019.pt_BR
dc.identifier.urihttp://hdl.handle.net/11422/15157-
dc.languageporpt_BR
dc.publisherUniversidade Federal do Rio de Janeiropt_BR
dc.rightsAcesso Abertopt_BR
dc.subjectEnzimaspt_BR
dc.subjectBioquímicapt_BR
dc.subjectPichia pastorispt_BR
dc.subjectGlicosilaçãopt_BR
dc.subjectLeveduraspt_BR
dc.subjectNeurospora crassapt_BR
dc.titleClonagem da celobiose desidrogenase 1 de neurospora crassa na levedura Pichia pastorispt_BR
dc.typeTrabalho de conclusão de graduaçãopt_BR
dc.contributor.advisorLatteshttp://lattes.cnpq.br/5969685451398532pt_BR
dc.contributor.authorLatteshttp://lattes.cnpq.br/6686436318943788pt_BR
dc.description.resumoA celobiose desidrogenase (CDH) é uma oxidoredutase extracelular produzida por fungos lignocelulolíticos e com dois domínios distintos. Um grande domínio catalítico desidrogenase (DH) contendo FAD como cofator e um pequeno domínio citocromo (CYT) contendo o cofator heme-b, conectados por uma sequência linker. Em virtude das suas propriedades catalíticas tanto em solução quanto imobilizadas em superfícies condutoras, as CDHs têm um grande potencial para o desenvolvimento de biossensores e células de biocombustíveis por causa das suas habilidades de transferência direta de elétrons (DET) quando imobilizada, além do emprego em biorremediação de compostos aromáticos e deslignificação de biomassa celulósica através da ação redutora quando em solução. A expressão heteróloga da CDH utilizando a levedura Pichia pastoris é uma alternativa para a produção em larga escala. No entanto a alta taxa de glicosilação deste hospedeiro pode impactar nas propriedades cinéticas da CDH, inclusive na DET. Portanto, o objetivo do trabalho foi produzir heterologamente a CDH recombinante selvagem, para avaliar futuramente o seu desempenho. Para isto, o fragmento sintético de DNA que compõe a sequência da CDH de Neurospora crassa (NcCDH) foi adquirido comercialmente. As construções NcCDH wt (selvagem) e o vetor pPICZαC foram então clonadas em vetor de expressão induzida por metanol e transformadas em P. pastoris. Os resultados sugerem a transformação bem sucedida da Pichia pastoris X-33 com o vetor de expressão modulável por metanol contendo o gene da CDH1. O trabalho de expressão heteróloga está em andamento com uma estratégia para aprimorar o processo de fermentação e de purificação, desta forma, irá melhorar bastante o rendimento geral na obtenção das proteínas recombinantes de interesse no futuro.pt_BR
dc.publisher.countryBrasilpt_BR
dc.publisher.departmentInstituto de Biologiapt_BR
dc.publisher.initialsUFRJpt_BR
dc.subject.cnpqCNPQ::CIENCIAS BIOLOGICAS::BIOQUIMICApt_BR
dc.embargo.termsabertopt_BR
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