Papel das mutações da alfa-sinucleína associadas à doença de parkinson sobre a estabilidade termodinâmica das fibras amilóides

Neto, José Raphael Monteiro

Please use this identifier to cite or link to this item: http://hdl.handle.net/11422/5835

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DC Field	Value	Language
dc.contributor.advisor	Follmer, Cristian	-
dc.contributor.author	Neto, José Raphael Monteiro	-
dc.date.accessioned	2018-11-26T14:29:31Z	-
dc.date.available	2023-12-21T03:05:09Z	-
dc.date.issued	2016-09-09	-
dc.identifier.uri	http://hdl.handle.net/11422/5835	-
dc.language	por	pt_BR
dc.publisher	Universidade Federal do Rio de Janeiro	pt_BR
dc.rights	Acesso Aberto	pt_BR
dc.subject	Doença de Parkinson	pt_BR
dc.subject	Termodinâmica	pt_BR
dc.subject	Mutação de gene	pt_BR
dc.subject	Proteína alfa-sinucleína	pt_BR
dc.title	Papel das mutações da alfa-sinucleína associadas à doença de parkinson sobre a estabilidade termodinâmica das fibras amilóides	pt_BR
dc.type	Trabalho de conclusão de graduação	pt_BR
dc.contributor.advisorLattes	http://lattes.cnpq.br/0424533983577536	pt_BR
dc.contributor.authorLattes	http://lattes.cnpq.br/0105325841149485	pt_BR
dc.description.resumo	A doença de Parkinson (PD) é uma desordem neurodegenerativa que afeta principalmente indivíduos acima dos 65 anos. A doença causa, principalmente, a perda seletiva de neurônios dopaminérgicos na substantia nigra e é caracterizada pela presença de agregados fibrilares da proteína alfa-sinucleína (aS). A presença destes agregados fibrilares no cérebro de indivíduos com PD indica que eles podem ser importantes para a evolução da doença ou até mesmo para proteger a pessoa dos sintomas. Nos últimos 20 anos, tem sido descobertas diversas mutações no gene codificador da aS que estão envolvidos em casos de PD familiar e que diferem no processo de agregação em relação a proteína selvagem. Pesquisas mais recentes vêm estudando o efeito do uso de sementes na agregação da aS, principalmente a agregação aS selvagem (WT) com sementes da aS mutante. Os resultados da literatura mostram que a mutante A30P transfere informações estruturais para a aS-WT. O objetivo deste trabalho foi estudar a estabilidade termodinâmica das fibras de aS bem como o efeito das sementes geradas a partir das mutantes da proteína ligadas à PD. Os resultados obtidos indicaram uma maior estabilidade da fibra da mutante A30P, a qual apresentou um ΔΔG0 = ΔG0A30P – ΔG0WT = -3,8 kJ/mol, confirmando a maior estabilidade desta mutante. Além disso, fibra de aS-WT semeada com aS-A30P apresentou um aumento na sua estabilidade em relação à fibra homogênea da aS-WT, sugerindo que a A30P transfere propriedades de suas sementes para as fibras da proteína selvagem. No conjunto, nossos resultados fornecem novas informações sobre a estabilidade das fibras amilóides de aS bem como o papel das mutações da proteína associadas à PD.	pt_BR
dc.publisher.country	Brasil	pt_BR
dc.publisher.department	Instituto de Química	pt_BR
dc.publisher.initials	UFRJ	pt_BR
dc.subject.cnpq	CNPQ::CIENCIAS EXATAS E DA TERRA::QUIMICA::FISICO-QUIMICA	pt_BR
dc.subject.cnpq	CNPQ::CIENCIAS BIOLOGICAS::BIOQUIMICA	pt_BR
dc.embargo.terms	aberto	pt_BR
Appears in Collections:	Química

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