Please use this identifier to cite or link to this item: http://hdl.handle.net/11422/5835
Full metadata record
DC FieldValueLanguage
dc.contributor.advisorFollmer, Cristian-
dc.contributor.authorNeto, José Raphael Monteiro-
dc.date.accessioned2018-11-26T14:29:31Z-
dc.date.available2018-11-28T02:00:15Z-
dc.date.issued2016-09-09-
dc.identifier.urihttp://hdl.handle.net/11422/5835-
dc.languageporpt_BR
dc.publisherUniversidade Federal do Rio de Janeiropt_BR
dc.rightsAcesso Abertopt_BR
dc.subjectDoença de Parkinsonpt_BR
dc.subjectTermodinâmicapt_BR
dc.subjectMutação de genept_BR
dc.subjectProteína alfa-sinucleínapt_BR
dc.titlePapel das mutações da alfa-sinucleína associadas à doença de parkinson sobre a estabilidade termodinâmica das fibras amilóidespt_BR
dc.typeTrabalho de conclusão de graduaçãopt_BR
dc.contributor.advisorLatteshttp://lattes.cnpq.br/0424533983577536pt_BR
dc.contributor.authorLatteshttp://lattes.cnpq.br/0105325841149485pt_BR
dc.description.resumoA doença de Parkinson (PD) é uma desordem neurodegenerativa que afeta principalmente indivíduos acima dos 65 anos. A doença causa, principalmente, a perda seletiva de neurônios dopaminérgicos na substantia nigra e é caracterizada pela presença de agregados fibrilares da proteína alfa-sinucleína (aS). A presença destes agregados fibrilares no cérebro de indivíduos com PD indica que eles podem ser importantes para a evolução da doença ou até mesmo para proteger a pessoa dos sintomas. Nos últimos 20 anos, tem sido descobertas diversas mutações no gene codificador da aS que estão envolvidos em casos de PD familiar e que diferem no processo de agregação em relação a proteína selvagem. Pesquisas mais recentes vêm estudando o efeito do uso de sementes na agregação da aS, principalmente a agregação aS selvagem (WT) com sementes da aS mutante. Os resultados da literatura mostram que a mutante A30P transfere informações estruturais para a aS-WT. O objetivo deste trabalho foi estudar a estabilidade termodinâmica das fibras de aS bem como o efeito das sementes geradas a partir das mutantes da proteína ligadas à PD. Os resultados obtidos indicaram uma maior estabilidade da fibra da mutante A30P, a qual apresentou um ΔΔG0 = ΔG0A30P – ΔG0WT = -3,8 kJ/mol, confirmando a maior estabilidade desta mutante. Além disso, fibra de aS-WT semeada com aS-A30P apresentou um aumento na sua estabilidade em relação à fibra homogênea da aS-WT, sugerindo que a A30P transfere propriedades de suas sementes para as fibras da proteína selvagem. No conjunto, nossos resultados fornecem novas informações sobre a estabilidade das fibras amilóides de aS bem como o papel das mutações da proteína associadas à PD.pt_BR
dc.publisher.countryBrasilpt_BR
dc.publisher.departmentInstituto de Químicapt_BR
dc.publisher.initialsUFRJpt_BR
dc.subject.cnpqCNPQ::CIENCIAS EXATAS E DA TERRA::QUIMICA::FISICO-QUIMICApt_BR
dc.subject.cnpqCNPQ::CIENCIAS BIOLOGICAS::BIOQUIMICApt_BR
dc.embargo.termsabertopt_BR
Appears in Collections:Química

Files in This Item:
File Description SizeFormat 
José Raphael Monteiro Neto.pdf485,38 kBAdobe PDFView/Open


Items in DSpace are protected by copyright, with all rights reserved, unless otherwise indicated.