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http://hdl.handle.net/11422/5946
Full metadata record
DC Field | Value | Language |
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dc.contributor.advisor | Eleutherio, Elis Cristina Araujo | - |
dc.contributor.author | Magalhães, Rayne Stfhany Silva | - |
dc.date.accessioned | 2018-12-07T19:43:34Z | - |
dc.date.available | 2023-12-21T03:05:14Z | - |
dc.date.issued | 2013-03-05 | - |
dc.identifier.uri | http://hdl.handle.net/11422/5946 | - |
dc.language | por | pt_BR |
dc.publisher | Universidade Federal do Rio de Janeiro | pt_BR |
dc.rights | Acesso Aberto | pt_BR |
dc.subject | Trealose | pt_BR |
dc.subject | Saccharomyces cerevisiae | pt_BR |
dc.title | Acúmulo de trealose em mutantes de Saccharomyces cerevisiae deficientes em proteínas do complexo enzimático trealose sintase | pt_BR |
dc.type | Trabalho de conclusão de graduação | pt_BR |
dc.contributor.advisorLattes | http://lattes.cnpq.br/7716423349207719 | pt_BR |
dc.contributor.authorLattes | http://lattes.cnpq.br/6562829865799464 | pt_BR |
dc.contributor.advisorCo1 | Trevisol, Eduardo Thomaz Vasconcelos | - |
dc.contributor.advisorCo1Lattes | http://lattes.cnpq.br/3485565127066615 | pt_BR |
dc.contributor.referee1 | Pereira, Marcos Dias | - |
dc.contributor.referee1Lattes | http://lattes.cnpq.br/8437359425613507 | pt_BR |
dc.contributor.referee2 | Mesquita, Joelma Freire De | - |
dc.contributor.referee2Lattes | http://lattes.cnpq.br/9600061811626091 | pt_BR |
dc.description.resumo | Trealose é um dissacarídeo não redutor no qual dois resídos de glicose estão ligadas por uma ligação do tipo ,1,1-glicosídica. Está presente em vários organismos, exceto mamíferos, e é um composto ligado ao metabolismo de proteção celular. Em células de Saccharomyces cerevisiae, a trealose é acumulada em certas condições de estresse, tais como estresse térmico e estresse devido a escassez de nutrientes. Nestes organismos, a trealose é sintetizada a partir da reação entre UDP-Glicose e Glicose-6 fosfato, e catalisada por um complexo enzimático o qual contem quatro subunidades principais: Tps1, Tps2, Tps3 e Tsl1. As duas primeiras são catalíticas e estão relacionadas com a formação de Trealose-6-fosfato (T6P), e a liberação de moléculas de trealose livres, respectivamente. A função das subunidades Tps3 e Tsl1 ainda não foi totalmente esclarecida. Portanto, o objetivo do presente trabalho é entender o papel que as subunidades Tps3 e Tsl1 no complexo enzimático da síntese de trealose, usando como modelo células de S. cerevisiae, assim como verificar uma possível inibição da atividade trealose-6-fosfato sintase por T6P e o mecanismo de inibição. Como esperado, observou-se que células de S. cerevisiae acumulam trealose em condições de estresse nutricional (fase estacionária do crescimento) ou térmico (células crescendo exponencialmente em glicose a 28°C são tratadas a 40°C/ 1h). Além disso, verificou-se que a ausência de Tps3 ou Tsl1 não aboliu completamente a síntese de trealose, mas o nível de açúcar acumulado em resposta ao estresse térmico foi menor que o da linhagem controle (selvagem). Ainda de acordo com os resultados, o substrato intermediário da síntese de trealose, T6P, funciona como inibidor acompetitivo do complexo enzimático trealose sintase, em células de levedura crescendo em fase exponencial, meio rico em glicose, a 40°C. | pt_BR |
dc.publisher.country | Brasil | pt_BR |
dc.publisher.department | Instituto de Química | pt_BR |
dc.publisher.initials | UFRJ | pt_BR |
dc.subject.cnpq | CNPQ::CIENCIAS EXATAS E DA TERRA::QUIMICA | pt_BR |
dc.subject.cnpq | CNPQ::CIENCIAS BIOLOGICAS::BIOQUIMICA | pt_BR |
dc.embargo.terms | aberto | pt_BR |
Appears in Collections: | Química |
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