1. Pantheon
  2. Trabalhos Acadêmicos e Técnicos
  3. Trabalhos de Conclusão de Curso de Graduação
  4. Engenharia de Bioprocessos
Por favor, use este identificador para citar o enlazar este ítem: http://hdl.handle.net/11422/20437
Registro completo de metadatos
Campo DC Valor Lengua/Idioma
dc.contributor.advisorAlmeida, Rodrigo Volcan-
dc.contributor.authorMassaglia, Luca-
dc.contributor.authorCampos, Gabriel Mendes-
dc.date.accessioned2023-05-11T15:20:37Z-
dc.date.available2023-12-21T03:00:25Z-
dc.date.issued2023-02-16-
dc.identifier.urihttp://hdl.handle.net/11422/20437-
dc.languageporpt_BR
dc.publisherUniversidade Federal do Rio de Janeiropt_BR
dc.rightsAcesso Abertopt_BR
dc.subjectLipasept_BR
dc.subjectSemente de mamonapt_BR
dc.subjectPichia pastorispt_BR
dc.titleCaracterização de lipases de mamona (Ricinus communis) expressas em Pichia pastorispt_BR
dc.typeTrabalho de conclusão de graduaçãopt_BR
dc.contributor.advisorLatteshttp://lattes.cnpq.br/6424652558098121pt_BR
dc.contributor.authorLatteshttp://lattes.cnpq.br/3128304846999310pt_BR
dc.contributor.advisorCo1Brêda, Gabriela Coelho-
dc.contributor.advisorCo1Latteshttp://lattes.cnpq.br/9168413812503687pt_BR
dc.contributor.advisorCo2Itabaiana Junior, Ivaldo-
dc.contributor.advisorCo2Latteshttp://lattes.cnpq.br/7696623737124766pt_BR
dc.contributor.referee1Secca, Priscilla Filomena Fonseca Amaral-
dc.contributor.referee1Latteshttp://lattes.cnpq.br/3903704349157492pt_BR
dc.contributor.referee2Cavalcanti, Elisa d’Avila Costa-
dc.contributor.referee2Latteshttp://lattes.cnpq.br/4292207393341575pt_BR
dc.description.resumoPreviamente, o nosso grupo de pesquisa clonou em Pichia pastoris duas lipases presentes na membrana de corpúsculos lipídicos da semente de Ricinus communis, denominadas RcOBL1 e RcATGL, gerando uma biblioteca de 20 recombinantes com 10 para cada lipase. Nesse contexto, o presente trabalho se inseriu na produção e caracterização dos extratos brutos dos sobrenadantes dos cultivos dos recombinantes contendo as lipases de interesse. A partir da biblioteca gerada, duas cepas foram selecionadas, uma para cada lipase, em que os meios de cultura, devido a expressão extracelular, apresentaram maior atividade hidrolítica no éster 4-metilumbeliferil heptanoato (MUF-7), alcançando valores de atividade de 148,0 U/L e 132,8 U/L para RcOBL1 e RcATGL, respectivamente, em cultivo em frascos agitados. Dois métodos de concentração do meio de cultura, liofilização e salting out, foram viáveis para as amostras contendo as lipases estudadas, acarretando um aumento de atividade entre 111 e 198,5%. Através da caracterização, foi determinado que ambas as lipases apresentaram melhor atividade em temperaturas acima de 50 °C e pH em torno de 5, além de uma preferência por substratos de cadeia média e uma boa estabilidade ao congelamento. O extrato bruto concentrado, no entanto, não foi capaz de hidrolisar tributirina e óleos vegetais, o que pode ser explicado pela baixa produção das lipases de interesse, conforme observado em eletroforese em gel de poliacrilamida.pt_BR
dc.publisher.countryBrasilpt_BR
dc.publisher.departmentEscola de Químicapt_BR
dc.publisher.initialsUFRJpt_BR
dc.subject.cnpqCNPQ::ENGENHARIAS::ENGENHARIA QUIMICA::TECNOLOGIA QUIMICApt_BR
dc.embargo.termsabertopt_BR
Aparece en las colecciones: Engenharia de Bioprocessos

Ficheros en este ítem:
Fichero Descripción Tamaño Formato  
LMassaglia.pdf570.54 kBAdobe PDFVisualizar/Abrir
Mostrar el registro sencillo del ítem Recomiende este ítem View Statistics


Los ítems de DSpace están protegidos por copyright, con todos los derechos reservados, a menos que se indique lo contrario.