Caracterização de lipases de mamona (Ricinus communis) expressas em Pichia pastoris

Campos, Gabriel Mendes; Massaglia, Luca

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Full metadata record

DC Field	Value	Language
dc.contributor.advisor	Almeida, Rodrigo Volcan	-
dc.contributor.author	Massaglia, Luca	-
dc.contributor.author	Campos, Gabriel Mendes	-
dc.date.accessioned	2023-05-11T15:20:37Z	-
dc.date.available	2023-12-21T03:00:25Z	-
dc.date.issued	2023-02-16	-
dc.identifier.uri	http://hdl.handle.net/11422/20437	-
dc.language	por	pt_BR
dc.publisher	Universidade Federal do Rio de Janeiro	pt_BR
dc.rights	Acesso Aberto	pt_BR
dc.subject	Lipase	pt_BR
dc.subject	Semente de mamona	pt_BR
dc.subject	Pichia pastoris	pt_BR
dc.title	Caracterização de lipases de mamona (Ricinus communis) expressas em Pichia pastoris	pt_BR
dc.type	Trabalho de conclusão de graduação	pt_BR
dc.contributor.advisorLattes	http://lattes.cnpq.br/6424652558098121	pt_BR
dc.contributor.authorLattes	http://lattes.cnpq.br/3128304846999310	pt_BR
dc.contributor.advisorCo1	Brêda, Gabriela Coelho	-
dc.contributor.advisorCo1Lattes	http://lattes.cnpq.br/9168413812503687	pt_BR
dc.contributor.advisorCo2	Itabaiana Junior, Ivaldo	-
dc.contributor.advisorCo2Lattes	http://lattes.cnpq.br/7696623737124766	pt_BR
dc.contributor.referee1	Secca, Priscilla Filomena Fonseca Amaral	-
dc.contributor.referee1Lattes	http://lattes.cnpq.br/3903704349157492	pt_BR
dc.contributor.referee2	Cavalcanti, Elisa d’Avila Costa	-
dc.contributor.referee2Lattes	http://lattes.cnpq.br/4292207393341575	pt_BR
dc.description.resumo	Previamente, o nosso grupo de pesquisa clonou em Pichia pastoris duas lipases presentes na membrana de corpúsculos lipídicos da semente de Ricinus communis, denominadas RcOBL1 e RcATGL, gerando uma biblioteca de 20 recombinantes com 10 para cada lipase. Nesse contexto, o presente trabalho se inseriu na produção e caracterização dos extratos brutos dos sobrenadantes dos cultivos dos recombinantes contendo as lipases de interesse. A partir da biblioteca gerada, duas cepas foram selecionadas, uma para cada lipase, em que os meios de cultura, devido a expressão extracelular, apresentaram maior atividade hidrolítica no éster 4-metilumbeliferil heptanoato (MUF-7), alcançando valores de atividade de 148,0 U/L e 132,8 U/L para RcOBL1 e RcATGL, respectivamente, em cultivo em frascos agitados. Dois métodos de concentração do meio de cultura, liofilização e salting out, foram viáveis para as amostras contendo as lipases estudadas, acarretando um aumento de atividade entre 111 e 198,5%. Através da caracterização, foi determinado que ambas as lipases apresentaram melhor atividade em temperaturas acima de 50 °C e pH em torno de 5, além de uma preferência por substratos de cadeia média e uma boa estabilidade ao congelamento. O extrato bruto concentrado, no entanto, não foi capaz de hidrolisar tributirina e óleos vegetais, o que pode ser explicado pela baixa produção das lipases de interesse, conforme observado em eletroforese em gel de poliacrilamida.	pt_BR
dc.publisher.country	Brasil	pt_BR
dc.publisher.department	Escola de Química	pt_BR
dc.publisher.initials	UFRJ	pt_BR
dc.subject.cnpq	CNPQ::ENGENHARIAS::ENGENHARIA QUIMICA::TECNOLOGIA QUIMICA	pt_BR
dc.embargo.terms	aberto	pt_BR
Appears in Collections:	Engenharia de Bioprocessos

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