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dc.contributor.advisorFreitas, Mônica de Santos-
dc.contributor.authorCerqueira, Eduardo Coelho-
dc.date.accessioned2019-01-07T21:47:38Z-
dc.date.available2019-01-09T02:00:49Z-
dc.date.issued2012-02-14-
dc.identifier.urihttp://hdl.handle.net/11422/6053-
dc.languageporpt_BR
dc.publisherUniversidade Federal do Rio de Janeiropt_BR
dc.rightsAcesso Abertopt_BR
dc.subjectNeurodegeneraçãopt_BR
dc.subjectFibrilaçãopt_BR
dc.subjectDemência com corpos de Lewypt_BR
dc.subjectDoença de Parkinsonpt_BR
dc.titleInteração entre o peptídeo beta-amilóide (25-35) e a proteína alfa-sinucleína: implicações na neuropatogênese da doença de parkinsonpt_BR
dc.typeTrabalho de conclusão de graduaçãopt_BR
dc.contributor.advisorLatteshttp://lattes.cnpq.br/7725641085447505pt_BR
dc.contributor.authorLatteshttp://lattes.cnpq.br/7533725923434894pt_BR
dc.contributor.advisorCo1Follmer, Cristian-
dc.contributor.advisorCo1Latteshttp://lattes.cnpq.br/0424533983577536pt_BR
dc.description.resumoMuitas doenças neurodegenerativas estão diretamente relacionadas à formação de agregados proteicos tóxicos, como é o caso das doenças de Parkinson (PD) e Alzheimer (AD), associadas, respectivamente, a agregação da α-sinucleína e do peptídeo β-amilóide. Em pacientes com Demência com Corpos de Lewy (DLB), doença que combina sintomas de AD e PD, observa-se a presença de α-sinucleína em placas senis constituídas pelo peptídeo βamilóide, o que pode sugerir uma interação entre β-amilóide e α-sinucleína. Estudos prévios mostram que o fragmento de β-amilóide 25-35 (Aβ25-35), altamente fibrilogênico e neurotóxico, é capaz de inibir a agregação de α-sinucleína, além de aumentar a neurotoxicidade dos agregados formados. A proposta deste trabalho foi investigar os efeitos do peptídeo Aβ25-35 na cinética de formação de fibras de α-sinucleína na ausência ou presença de agitação, bem como os mecanismos envolvidos na inibição da fibrilação. Além disso, os principais sítios de interação entre a α-sinucleína e o Aβ25-35 foram investigados utilizando-se a técnica de ressonância magnética nuclear (RMN), através da correlação heteronuclear de quantum-simples. Em adição, os resultados obtidos com medidas de ligação a Tioflavina-T sugerem que o peptídeo β-amilóide interfere com a etapa de nucleação da cinética de formação de fibra, estendendo a fase “lag” da cinética de agregação, não modificando a etapa de alongamento da fibra. Bem como, os dados de microscopia de força atômica mostraram a presença de estrutura fibrilar além de agregados amorfos em presença do Aβ25-35, o que pode explicar a menor ligação à Tioflavina-T observada no final da agregação. Além disso, dados de 1H15N-HSQC sugerem que o peptídeo β-amilóide interage com não só com a α-sinucleína monomérica e desenovelada, mas também com a proteína em meio contendo SDS, onde esta adquire estruturas em α-hélice. No conjunto, nossos dados fornecem novos indícios moleculares da interação entre β-amilóide e a α-sinucleína, podendo assim contribuir para uma maior compreensão acerca da patogênese da DLB.pt_BR
dc.publisher.countryBrasilpt_BR
dc.publisher.departmentInstituto de Químicapt_BR
dc.publisher.initialsUFRJpt_BR
dc.subject.cnpqCNPQ::CIENCIAS EXATAS E DA TERRA::QUIMICApt_BR
dc.subject.cnpqCNPQ::CIENCIAS BIOLOGICAS::BIOQUIMICApt_BR
dc.embargo.termsabertopt_BR
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