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dc.contributor.advisorCoelho, Maria Alice Zarur-
dc.contributor.authorMonteiro, Conrado Barcellos-
dc.date.accessioned2024-09-10T18:52:08Z-
dc.date.available2024-09-12T03:00:12Z-
dc.date.issued2015-02-
dc.identifier.citationMONTEIRO, Conrado Barcellos. Avaliações de suportes e métodos de imobilização para produção de biocatalisadores a base de lipase de yarrowia lipolytica e candida antarctica. 2015. 60 f. TCC (Graduação) - Curso de Engenharia Química, Universidade Federal do Rio de Janeiro, Rio de Janeiro, 2015.pt_BR
dc.identifier.urihttp://hdl.handle.net/11422/23652-
dc.languageporpt_BR
dc.publisherUniversidade Federal do Rio de Janeiropt_BR
dc.rightsAcesso Abertopt_BR
dc.subjectCatalisadorespt_BR
dc.subjectBiocatalisadorespt_BR
dc.subjectProduçãopt_BR
dc.subjectLipasespt_BR
dc.titleAvaliações de suportes e métodos de imobilização para produção de biocatalisadores a base de lipase de yarrowia lipolytica e candida antarcticapt_BR
dc.typeTrabalho de conclusão de graduaçãopt_BR
dc.contributor.advisorLatteshttp://lattes.cnpq.br/7892919789980668pt_BR
dc.contributor.authorLatteshttp://lattes.cnpq.br/3837169736598988pt_BR
dc.contributor.advisorCo1Ribeiro, Bernardo Dias-
dc.contributor.advisorCo1Latteshttp://lattes.cnpq.br/6507814758333798pt_BR
dc.contributor.advisorCo2Santa Brígida, Ana Iraidy-
dc.contributor.advisorCo2Latteshttp://lattes.cnpq.br/2693165075775005pt_BR
dc.contributor.referee1Manoel, Evelin Andrade-
dc.contributor.referee1Latteshttp://lattes.cnpq.br/6282130738118624pt_BR
dc.contributor.referee2Itabaiana Júnior, Ivaldo-
dc.contributor.referee2Latteshttp://lattes.cnpq.br/7696623737124766pt_BR
dc.contributor.referee3Gottschalk, Leda Maria Fortes-
dc.contributor.referee3Latteshttp://lattes.cnpq.br/9893440344739146pt_BR
dc.description.resumoAs lipases são enzimas capazes de catalisar a hidrólise de triacilgliceróis e, em condições especiais, catalisar reações de síntese como esterificação e transesterificação. Dentre as diversas fontes de lipase, duas fontes podem ser destacadas, sendo elas a lipase de Yarrowia Lipolytica IMUFRJ 50682, levedura oriunda da baia de Guanabara e o extrato comercial de lipase B de Candida antarctica (CALB). Além disso, o potencial de aplicação industrial dos biocatalisadores a base de lipases é outro importante fator que impulsiona os estudos nesta área, como na síntese de monoésteres de ácido 2,4-dimetilglutírico, e síntese de poliéster. Neste contexto, o presente trabalho teve como objetivo otimizar o processo de imobilização por ligação covalente desenvolvido por Brígida (2006) utilizando CALB e avaliar a cinética de adsorção de lipases de Y. Lipolytica IMUFRJ 50682 (LYL) em fibras de coco verde funcionalizadas com 3-glioxidopropil trimetoxisilano (GPTMS), fibra de coco verde natural, em fibra de coco quimicamente tratada com peróxido de hidrogênio (H2O2) e em sílica (IBS60S) ativada com Octiltrietóxisilano. Para tanto, avaliou-se no processo de imobilização por ligação covalente, a influência do tempo de contato, a estabilidade térmica, a concentração de GPTMS e lavagens pós borohidreto de sódio no processo de imobilização, já no processo de imobilização por adsorção, avaliou-se o tempo de contato dos suportes com diferentes concentrações da solução enzimática em banho finito a fim de se construir a curva cinética do processo e, a partir desta, estabelecer um tempo mínimo necessário para a imobilização de LYL, a carga máxima possível, tempo de meia vida através de estabilidade térmica e estabilidade operacional.pt_BR
dc.publisher.countryBrasilpt_BR
dc.publisher.departmentEscola de Químicapt_BR
dc.publisher.initialsUFRJpt_BR
dc.subject.cnpqCNPQ::ENGENHARIAS::ENGENHARIA QUIMICA::TECNOLOGIA QUIMICApt_BR
dc.embargo.termsabertopt_BR
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