Dinâmica molecular dirigida (SMD) na investigação da estabilidade de variantes da lipase CalB
| dc.contributor.advisor | Mesquita, Rafael Dias | |
| dc.contributor.advisorCo1 | Silva Júnior, Nilton | |
| dc.contributor.advisorCo1Lattes | http://lattes.cnpq.br/6624501985117302 | pt_BR |
| dc.contributor.advisorLattes | http://lattes.cnpq.br/4296348942225215 | pt_BR |
| dc.creator | Pereira, Landerson Matheus Barbosa | |
| dc.creator.Lattes | http://lattes.cnpq.br/5321806157203715 | pt_BR |
| dc.date.accessioned | 2025-09-16T18:48:01Z | |
| dc.date.available | 2026-05-16T03:08:38Z | |
| dc.date.issued | 2025 | |
| dc.description.resumo | As lipases são enzimas versáteis que catalisam reações de hidrólise, esterificação e transesterificação, sendo amplamente aplicadas na indústria. A lipase B de Candida antarctica (CalB) destaca-se por sua estabilidade e seletividade, características que motivam o estudo de variantes enzimáticas com potencial desempenho aprimorado. Este trabalho investigou o comportamento mecânico de desenovelamento da CalB selvagem e de duas variantes (R249L e A281E), por meio de simulações de Dinâmica Molecular Dirigida (SMD), utilizando o software NAMD 2.14 com o campo de força CHARMM36m e solvente implícito GBIS. O software VMD foi empregado para visualização estrutural e análise quantitativa. Os resultados mostraram que a variante R249L apresentou maior resistência mecânica, enquanto a A281E exibiu maior variabilidade conformacional durante o desenovelamento, o que está de acordo com dados experimentais da literatura. Além disso, foi observada a presença de um possível estado intermediário ao longo do processo, reforçando a capacidade da SMD em capturar eventos conformacionais relevantes. | pt_BR |
| dc.embargo.terms | aberto | pt_BR |
| dc.identifier.uri | http://hdl.handle.net/11422/27089 | |
| dc.language | por | pt_BR |
| dc.publisher | Universidade Federal do Rio de Janeiro | pt_BR |
| dc.publisher.country | Brasil | pt_BR |
| dc.publisher.department | Instituto de Química | pt_BR |
| dc.publisher.initials | UFRJ | pt_BR |
| dc.rights | Acesso Aberto | pt_BR |
| dc.subject | Lipase | pt_BR |
| dc.subject | CalB | pt_BR |
| dc.subject | Simulação molecular | pt_BR |
| dc.subject | SMD | pt_BR |
| dc.subject | Estabilidade estrutural | pt_BR |
| dc.subject.cnpq | CNPQ::CIENCIAS EXATAS E DA TERRA::QUIMICA | pt_BR |
| dc.title | Dinâmica molecular dirigida (SMD) na investigação da estabilidade de variantes da lipase CalB | pt_BR |
| dc.type | Trabalho de conclusão de graduação | pt_BR |