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Acúmulo de trealose em mutantes de Saccharomyces cerevisiae deficientes em proteínas do complexo enzimático trealose sintase

dc.contributor.advisorEleutherio, Elis Cristina Araujo
dc.contributor.advisorCo1Trevisol, Eduardo Thomaz Vasconcelos
dc.contributor.advisorCo1Latteshttp://lattes.cnpq.br/3485565127066615pt_BR
dc.contributor.advisorLatteshttp://lattes.cnpq.br/7716423349207719pt_BR
dc.contributor.referee1Pereira, Marcos Dias
dc.contributor.referee1Latteshttp://lattes.cnpq.br/8437359425613507pt_BR
dc.contributor.referee2Mesquita, Joelma Freire De
dc.contributor.referee2Latteshttp://lattes.cnpq.br/9600061811626091pt_BR
dc.creatorMagalhães, Rayne Stfhany Silva
dc.creator.Latteshttp://lattes.cnpq.br/6562829865799464pt_BR
dc.date.accessioned2018-12-07T19:43:34Z
dc.date.available2026-05-16T03:05:19Z
dc.date.issued2013-03-05
dc.description.resumoTrealose é um dissacarídeo não redutor no qual dois resídos de glicose estão ligadas por uma ligação do tipo ,1,1-glicosídica. Está presente em vários organismos, exceto mamíferos, e é um composto ligado ao metabolismo de proteção celular. Em células de Saccharomyces cerevisiae, a trealose é acumulada em certas condições de estresse, tais como estresse térmico e estresse devido a escassez de nutrientes. Nestes organismos, a trealose é sintetizada a partir da reação entre UDP-Glicose e Glicose-6 fosfato, e catalisada por um complexo enzimático o qual contem quatro subunidades principais: Tps1, Tps2, Tps3 e Tsl1. As duas primeiras são catalíticas e estão relacionadas com a formação de Trealose-6-fosfato (T6P), e a liberação de moléculas de trealose livres, respectivamente. A função das subunidades Tps3 e Tsl1 ainda não foi totalmente esclarecida. Portanto, o objetivo do presente trabalho é entender o papel que as subunidades Tps3 e Tsl1 no complexo enzimático da síntese de trealose, usando como modelo células de S. cerevisiae, assim como verificar uma possível inibição da atividade trealose-6-fosfato sintase por T6P e o mecanismo de inibição. Como esperado, observou-se que células de S. cerevisiae acumulam trealose em condições de estresse nutricional (fase estacionária do crescimento) ou térmico (células crescendo exponencialmente em glicose a 28°C são tratadas a 40°C/ 1h). Além disso, verificou-se que a ausência de Tps3 ou Tsl1 não aboliu completamente a síntese de trealose, mas o nível de açúcar acumulado em resposta ao estresse térmico foi menor que o da linhagem controle (selvagem). Ainda de acordo com os resultados, o substrato intermediário da síntese de trealose, T6P, funciona como inibidor acompetitivo do complexo enzimático trealose sintase, em células de levedura crescendo em fase exponencial, meio rico em glicose, a 40°C.pt_BR
dc.embargo.termsabertopt_BR
dc.identifier.urihttp://hdl.handle.net/11422/5946
dc.languageporpt_BR
dc.publisherUniversidade Federal do Rio de Janeiropt_BR
dc.publisher.countryBrasilpt_BR
dc.publisher.departmentInstituto de Químicapt_BR
dc.publisher.initialsUFRJpt_BR
dc.rightsAcesso Abertopt_BR
dc.subjectTrealosept_BR
dc.subjectSaccharomyces cerevisiaept_BR
dc.subject.cnpqCNPQ::CIENCIAS EXATAS E DA TERRA::QUIMICApt_BR
dc.subject.cnpqCNPQ::CIENCIAS BIOLOGICAS::BIOQUIMICApt_BR
dc.titleAcúmulo de trealose em mutantes de Saccharomyces cerevisiae deficientes em proteínas do complexo enzimático trealose sintasept_BR
dc.typeTrabalho de conclusão de graduaçãopt_BR

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